Péptidos bioactivos

Seguimos con los preparados de suero de leche....

La leche contiene elementos nutritivos, da protección inmunológica y suministra sustancias biológicas activas tanto a neonatos como a adultos. La utilización de la leche como fuente de alimento en adultos fue tan importante en su momento, que consiguió la adaptación del adulto a un alimento exclusivamente del lactante modificando (mediante mutación exitosa) la producción de lactasa intestinal de la que carecíamos los adultos.

En general, las principales fracciones proteicas de la leche de vaca incluyen caseínas, lactoferrina, fracciones de péptido-proteosa, fosfoglicoproteínas, y proteínas séricas menores tales como: transferrina y albúmina sérica.

Por otro lado, las proteínas del suero suponen alrededor del 20% de las proteínas de la leche de vaca. Estas proteínas no sólo juegan un importante papel nutritivo, sino que además, en muchos casos, parecen ejercer determinados efectos biológicos y fisiológicos, in vivo. Entre estas proteínas se incluyen α-lactoalbúmina, β-lactoglobulina, lactoferrina, lactoperoxidasa, inmunoglobulinas, glicomacropéptidos y una gran variedad de factores de crecimiento.

En general, las proteínas de la dieta aportan los aminoácidos necesarios para el desarrollo y mantenimiento de células y tejidos de nuestro organismo. De hecho, éste es el concepto general que tenemos de las proteínas. Sin embargo, ahora sabemos que, a consecuencia de la digestión de las proteínas, además de aminoácidos libres, se liberan péptidos, que son cadenas de aminoácidos. De hecho, cuando tomamos un alimento, la mayor parte de la proteína es absorbida en forma de péptidos y no como aminoácidos libres. Posteriormente, los péptidos sufren una digestión adicional mediante las peptidasas (enzimas que los digieren) del borde en cepillo y citoplasmáticas. La mayoría de los péptidos de más de tres aminoácidos son hidrolizados (divididos en aminoácidos) extracelularmente por las enzimas del borde en cepillo en el intestino.

Sin embargo, muchos dipéptidos y tripéptidos pueden ser absorbidos intactos, escapando al ataque enzimático y alcanzando, la circulación sanguínea, lo que les permite ejercer funciones específicas a nivel local, tracto gastrointestinal, y a nivel sistémico o general. Dentro de estas actividades, los péptidos biactivos podrían alterar el metabolismo celular y actuar como vasorreguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales y neurotransmisores.

En realidad, toda fuente de proteína alimentaria es susceptible de aportar péptidos funcionales, de forma que aparte de la leche humana y de vaca, que son los más estudiados, se han aislado péptidos a partir de hidrolizados enzimáticos de proteínas muy diversas: sardina, maíz, soja, gelatina... Sin embargo, el orígen de péptidos bioactivos más estudiado es el que proviene de la leche.

El calificativo "bioactivo" se utiliza para describir proteínas y péptidos con diversos tipos de actividad biológica. Se ha encontrado que los péptidos bioactivos obtenidos de las proteínas de la leche presentan funciones antimicrobiales, inmunomoduladoras, antitrombóticas y de transporte de minerales. También se ha encontrado que son capaces de disminuir la presión sanguínea de sujetos hipertensos y actuar como opioides

En este primer artículo, nos vamos a interesar por la posibilidad de mejorar la inmunidad aprovechando estos péptidos bioactivos.

En el deportista, sabemos que la inmunidad se ve comprometida debido a la intensidad de los entrenamientos y la exposición a infecciones en vestuarios, colectivos etc.

Pues bien, las proteínas del suero parecen potenciar la respuesta inmune, tanto humoral como celular. La posible acción inmunomoduladora parece estar relacionada, también, por el aumento de la concentración de glutation mediado por las proteínas del suero (uno de los aminoácidos en los que el suero es rico, es precursor del glutation).

Existe en la leche, como un complemento al sistema de defensa contra enfermedades e infecciones bacterianas y vírales, un grupo de proteínas y péptidos, que incluyen lactoperoxidasa, lisozima, LF y lactoferricina.

Lactoferricina es un péptido catiónico de bajo peso molecular, compuesto por 25 residuos de aminoácidos (se obtiene de la digestión gástrica de la lactoferrina). Las propiedades bactericidas perecen estar correlacionadas con la carga positiva neta del péptido, la cual puede matar microorganismos susceptibles ya que incrementa la permeabilidad de la membrana celular ocasionando su ruptura.

Algunos péptidos que presentan actividad antimicrobiana, también han sido aislados de as1-CN, as2-CN, así como de a-LA. La cesecidina, se obtiene por la digestión de caseína con quimosina. Este péptido presenta actividad in vitro contra Staphylococcus, Sarcina, Bacillus subtilis, Diplococcus pneumoniae, y Streptococcus pyogenes. La casocidina-I, es un péptido derivado de αs2-CN (f165-203) que presenta efectos antibacterianos, inhibiendo el crecimiento de Escherichia coli y Staphylococcus carnosus. La isracidina es un segmento de αs1-CN (f1-23) con actividad antibacterial contra Staphylococcus aureus y Candida albicans. La leche también contiene péptidos que exhiben propiedades antifúngicas.

¿Y todo esto como lo podemos aprovechar en nuestros deportistas?

Pues aprovechando la tecnología actual, existen preparados de aislado de suero de leche que contienen estos péptidos bioactivos y se pueden añadir a la leche normal para aumentar sus efectos en el sentido deseado. 


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REFERENCIAS

1. Xu RJ. Bioactive peptides in milk and their biological and health implications. Food Rev Int. 1998;14:1-16

2. Korhonen H, Pihlanto-Leppälä A. Bioactive peptides: new challenges and opportunities for the dairy industry. Aust J Dairy Technol. 2003;5:129-134.

3. FitzGerald RJ, Meisel H. Caseinophosphopeptides (CPPs) as functional ingredients. In: Funtional dairy products. Mattila-Sandholm T, Saarela M, editors. Cambridge UK: Woodhead Publishing Limited; 2003. p.188-202.

4. Roudot-Algaron F, LeBars D, Kerhoas L, Einhorn J, Gripon JC. Phosphopeptides from comté cheese: nature and origin. J Food Sci. 1994;59:544-547.

5. Smacchi E, Gobbetti M. Peptides from several italian cheeses, inhibitory to proteolytic enzymes of lactic acid bacteria, Pseudomonas fluorescens ATCC 948 an to the angiotensin I-converting enzyme. Enzyme Microb. Technol. 1998;22:687-694.

6. Saito T, Nakamura T, Kitazawa H, Kawai Y, Itoh T. Isolation and structural analysis of antihypertensive peptides that exist naturally in gouda cheese. J Dairy Sci. 2000;83:1434-1440.

7. Smacchi E, Gobbetti M. Bioactive peptides in dairy products: synthesis and interaction with proteolytic enzymes. Food Microbiol. 2000;17:129-141.

8. Gómez-Ruiz JA, Ramos M, Recio I. Angiotensin-converting enzyme-inhibitory peptides in manchego cheeses manufactured with different starter cultures. Int Dairy J. 2002;12:697-706.

9. Meisel H. Overview on milk protein-derived peptides. Int Dairy J. 1998;8:363-373.

10. Schanbacher FL, Talhouk RS, Murray FA, Gherman LI, Willett LB. Milk-borne bioactive peptides. Int Dairy J. 1998;8:393-403.

11. Takano T. Milk derived peptides and hypertension reduction. Int Dairy J. 1998;8:375-381.

12. Meisel H, FitzGerald RJ. Opioid peptides encrypted in intact milk protein sequences. Br J Nutr. 2000;84(Suppl. 1):S27-S31.

13. Pihlanto-Leppälä A. Bioactive peptides derived from bovine whey proteins: opioid and ACE-inhibitory peptides. Trends Food Sci Technol. 2001;11:347-356.

14. Van Hekken D, Farkye NY. Hispanic cheeses: the quest for queso. Food Technol. 2003;57:32-38.

15. Torres-Llanez MJ. Diseño de un cultivo láctico para la biogeneración del sabor de queso fresco regional. [Tesis de Maestría en Ciencias]: Hermosillo, Sonora: Centro de Investigación en Alimentación y Desarrollo, A.C.; 2002.

16. Vallejo-Córdoba B, Torres-Llanez MJ, Mazorra-Manzano MA, González-Cordoba AF. Starter cultures for hispanic-style cheeses: the case of queso-fresco. American Dairy Science Association Annual Meeting; 2003 June 22-26; Phoenix, AZ.

17. Tomé D, Dehabbi H. Physiological effects of milk protein components. Int Dairy J. 1998;8:383-392.

18. Clare DA, Swaisgood HE. Bioactive milk peptides: A prospectus. J Dairy Sci. 2000; 83:1187-1195.

19. Gobbetti M, Stepaniak L, De Angelis M, Corsetti A, Di Cagno R. Latent bioactive peptides in milk proteins: proteolytic activation and significance in dairy processing. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2002;42:223-239.

20. FitzGerald RJ, Meisel H. Milk protein hydrolysates and bioactive peptides.In: Advances dairy chemestry. Proteins. Fox PH, McSweeney PLH, editors. Cambridge UK. Academic/Plenum Publishers. 2003b:675-698.

21. Antila P, Paakkari I, Järvinen A, Mattila MJ, Laukkanen M, Pihlanto-Leppälä A, Mäntsälä P, Hellman J. Opioid peptides derived from in-vitro proteolysis of bovine whey proteins. Int Dairy J. 1991;1:215-229.

22. Meisel H. Biochemical properties of regulatory peptides derived from milk proteins. Inc Biopoly. 1997;43:119-128.

23. Teschemacher H, Koch G, Brantl V. Milk protein-derived opioid receptor ligands. Biopoly. 1997;43:99-117.

24. Nakamura Y, Yamamoto N, Sakai K, Okubo A, Yamazaki S, Takano T. Purification and characterization of angiotensin I-converting enzime inhibitors from sour milk. J Dairy Sci. 1995;78:777-783.

25. Maeno M, Yamamoto N, Takano T. Identification of an antihypertensive peptide from casein hydrolysate produced by a proteinase from Lactobacillus helveticus CP790. J Dairy Sci. 1996;79:1316-1321.

26. Mullally MM, Meisel H, FitzGerald RJ. Angiotensin-I-converting enzime inhibitory activities of gastric and pancreatic proteinase digests of whey proteins. Int Dairy J. 1997;7:299-303.

27. Phihlanto-Leppälä A, Rokka T, Korhonen H. Angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides derived from bovine milk proteins. Int Dairy J. 1998;8:325-331.

28. Heddleson RA, Park O, Allen JC. Immunogenicity of casein phosphopeptides derived from tryptic hydrolysis of β-casein. J Dairy Sci. 1997;80:1971-1976.

29. FitzGerald RJ. Potential uses of caseinophosphopeptides. Int Dairy J. 1998;8:451-457

30. Sánchez L, Peiró JM, Castillo H, Peréz MD, and Ena JM. Kinetics parameters for desnaturation of bovine milk lactoferrin. J Food Sci. 1992;57:873-879.

31. Belem MAF, Gibbs BF, Lee HB. Proposing sequences for peptides derived from whey fermentation with potential bioactive sites. J Dairy Sci. 1999;82:486-493.

32. Wakabayashi H, Bellamy W, Takase M, Tomita M. Inactivation of Listeria monocytogenes by lactoferricin, a potent antimicrobial peptide derived from cow's milk. J Food Prot. 1992;55:238-240.

33. Dionysium DA, Milne JM. Antibacterial peptides of bovine lactoferrin: purification and characterization. J Dairy Sci. 1998;80:667-674

34. Gouldsworthy AM, Leaver J, Banks JM. Application of mass spectrometry sequencing technique for identifying peptides present in cheddar cheese. Int Dairy J. 1996;6:781-790.

35. Martínez-Cuesta MC, Fernández PP, Requena T, Peláez C. Enzymatic ability of Lactobacillus casei subsp. casei IFPL731 for flavour development in cheese. Int Dairy J. 2001;11:577-585.

36. Lynch CM, McSweeney PLH, Fox PF, Cogan TM, Drinan FD. Manufacture of cheddar cheese with and without adjunct lactobacilli under controlled microbiological conditions. Int Dairy J. 1996;6:851-867.

37. Fox PF, McSweeney PLH. Rennets: their role in milk coagulation and cheese ripening. In: Microbiology and Biochemistry of Cheese and Fermented Milk. Law BA, editors. London, UK: Blackie Academic & Professional; 1997. p.1-49.

38. Visser S. Proteolytic enzymes and their relation to cheese ripening and flavor: an overview. J Dairy Sci. 1993;76:329-350.

39. Gómez MJ, Rodríguez E, Gaya P, Nuñez M, Medina M. Characteristics of manchego cheese manufactured from raw and pasteurized ovine milk and with defined-strain or commercial mixed-strain starter cultures. J Dairy Sci. 1999;82:2300-2307.

40. Ryhänen EL, Pihlanto-Leppälä A, Pahkala E. A new type of ripened low-fat cheese with bioactive properties. Int Dairy J. 2001;11:441-447.

41. Matar C, Amiot J, Savoie L, Goulet J. The effect of milk fermentation by Lactobacillus helveticus on the release of peptides during in vitro digestion. J Dairy Sci. 1996;79:971-979.

42. Perdigón G, Vintiñi E, Alvarez S, Medina M, Medici M. Study of the possible mechanisms involved in the mucosal immune system activation by lactic acid bacteria. 1998;82:1108-1114.

43. LeBlanc JG, Matar C, Valdéz JC, LeBlanc J, Perdigón G. Immunomodulating effects of peptidic fractions issued from milk fermented with Lactobacillus helveticus. J Dairy Sci. 2001;85:2733-2742.

44. Vinderola CG, Prosello W, Reinheimer JA. Viability of probiotic (Bifidobacterium, Lactobacillus acidophilus and Lactobacillus casei) and Nonprobiotic Microflora in Argentinian Fresco Cheese. J Dairy Sci. 2000;83:1905-1911.

45. Law J, Haandrikman A. Review article: Proteolytic enzymes of lactic acid bacteria. Int Dairy J. 1997;7:1-11.

46. Haileselassie SS, Lee BH, Gibbs B. Purification and identification of potentially bioactive peptides from enzyme-modified cheese. J Dairy Sci. 1999;83:1612-1617.

47. Yamamoto N, Maeno M, Takano T. Purification and characterization of an antihypertensive peptide from a yogurt-like product fermented by Lactobacillus helveticus CPN4. J Dairy Sci. 1999;82:1388-1393.

48. Leclerc PL, Gauthier SF, Bachelard H, Santure M, Roy D. Antihypertensive activity of casein-enriched milk fermented by Lactobacillus helveticus. Int Dairy J. 2002;12:995-1004.

49. Laffineur E, Genetet N, Leonil J. Immunomodulatory activity of beta-casein permeate medium fermented by lactic acid bacteria. J Dairy Sci. 1996;79:2112-2120

50. Hernández-Ledesma B, Recio B, Ramos M, Amigo L. Preparation of ovine and caprine β-lactoglobulin hydrolysates with ACE-inhibitory activity. Identification of active peptides from caprine β-lactoglobulin hydrolysed with thermolysin. Int. Dairy J. 2002;12:805-812.

51. Abubaker A, Saito T, Kitazawa H, Kawai Y, Itoh T. Structural analysis of new antihypertensive peptides derived from cheese whey protein by proteinase K digestion. J Dairy Sci. 1998;81:3131-3138.

52. Shah NP. Effects of milk-derived bioactives: an overview. Br J Nutr. 2000;84(Suppl. 1):S3-S10.

53. Baró L, Jiménez J, Martínez-Férez A, Bouza JJ. Review articles: Bioactive milk peptides and proteins. Ars Pharmaceutica. 2001;42:135-145

54. Gagnaire V, Mollé D, Herrouin M, Léonil J. Peptides identified during Emmental cheese ripening: origin and proteolytic systems involved. J Agric Food Chem. 2001;49:4402-4413.

55. Dziuba J, Minkiewicz P, Nalecz D, Iwaniak A. Database of biologically active peptide sequences. Nahrung-Food 1999;43:190-195.

56. Kvasnicka F. Proteomic: general strategies and application to nutritionally relevant proteins. J Cromatography B. 2002;77:3-13

57. Soest RV, Schwart H, Mitulovic G, Swart R, Dragan I, Chervet JP. Dual-gradient capillary LC/MS/MS for complex proteomics analysis. LC Packings - A Dionex Company, Sunnyvale, CA, USA. 2003.

58. Yanagida M. Functional proteomics: current achievements. J Cromatography B. 2002;771:89-106.
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